Какие животные и растения есть в австралии ?

Растения: эвкалипт, бамбук, бутылочные деревья, пальмы, акации, хвощи, папоротники.
Животные: кенгуру, коалы, белки-летяги, опоссумы, летучие мыши, страусы - эму, попугаи - какаду. 

Цитотехнології — це сукупність методів, які використовують 
для конструювання нових клітин. Перспективний напрямок сучасної 
біології — клітинна інженерія — використовує цитотехнології з метою 
створення нових лікарських препаратів на основі культивування тка -нин, швидкого розмноження сільськогосподарських культур, створення 
нових сортів рослин, що вирішує ряд проблем, пов’язаних з охороною 
природного середовища, подоланням продовольчої проблеми тощо. 
Для конструювання клітин нового типу клітинна інженерія ви-користовує такі технології, як культивування, гібридизацію, рекон -струкцію клітин. При гібридизації штучно об’єднують цілі клітини 
з утворенням гібридного генома. 
Клітинна реконструкція пов’язана з відтворенням життєдіяльної 
клітини з окремих фрагментів різних клітин (ядра, цитоплазми, хромо -сом тощо). За до цитотехнологій вдається об’єднувати геноми 
далеких у генетичному відношенні організмів (які належать навіть 
до різних царств). Існує, наприклад, можливість злиття соматичних 
клітин тварин з клітинами рослин! У такий б можна отримати 
рослину, яка б синтезувала незамінні амінокислоти, тваринні білки. 
Тоді тваринництво стало б непотрібним, м’ясо можна було б отримувати 
з рослин! А можливість отримати фотосинтезуючих тварин? Поки що 
це — лише біологічні мрії, але завдяки розвитку клітинної інженерії 
й цитотехнологій така можливість існує. 
Вивчення гібридних клітин дозволяє розв’язувати багато теоре -тичних проблем біології й медицини: дослідити взаємний вплив ядра 
й цитоплазми, механізми цитодиференціювання й регуляції клітинного 
розмноження, перетворення здорової клітини на ракову й механізми 
росту ракових клітин, одержання клітин, які утворювали б нові види 
палива тощо. Клітинна інженерія й цитотехнології широко застосо -вуються в біотехнології, наприклад, для отримання антитіл з метою 
створення нових високоякісних вакцин. 

В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX века, было установлено, что белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями ( пептидными связями ). 

Изученные к настоящему времени белки, согласно предложенной У. Астбэри классификации, можно разделить на два больших класса по принимать в растворе определенную геометрическую форму : фибриллярные (вытянyтые в нить) и глобулярные (свернутые в клубок) , каждый из которых подразделяется на несколько групп. Многие белки, как фибриллярные, так и глобулярные, обладают образовывать прочные комплексы определенной стехиометрии, компоненты которых удерживаются вместе нековалентными силами. 

Говоря о строении белка, различают: 

- первичную структуру - последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; 

- вторичную структуру - наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложенных в бета-структуры; 

- третичную структуру ( пространственную) - взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве, 

- четвертичную структуру - компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают к его образованию. 

Согласно современным представлениям первичная структура белковой молекулы практически однозначно определяет то, как сложится полипептидная цепочка в пространственную структуру (ее фолдинг ) и, по-видимому, также определяет комплексообразование белковых молекул, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Вместе с тем предполагается, что у многих белков (например аллостерические ферменты ) первичная структура определяет не одну, а несколько возможных пространственных структур ( конформаций ), в каждой из которых с определенной вероятностью может находиться молекула белка. 

Исследования Сведберга показали, что молекулярные массы различных белков, приблизительно пропорциональные длине цепочки, кратны некоторой минимальной массе, равной примерно 17600. Это интересное обстоятельство, возможно, является свидетельством того, что при возникновении жизни древние гены, кодировавшие про-белки, появлялись как самостоятельные единицы, одинаковая длина которых определялась физико-химическими законами спонтанной полимеризации нуклеотидов, а современные гены сшиты из фрагментов, являющихся копиями древних генов. 

Пространственная структура белка (третичная) зависит от физико-химических условий в растворе (температура, рН, ионная сила) . Нативная структура, которую имеет белок при физиологических условиях, может измениться при изменении условий. Повышение температуры и изменение рН может привести к денатурации белка, к изменению его пространственной структуры.