В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая третичная структура).Каждая молекула белка начинает формироваться как полипептид, транслируемый из последовательности мРНК в виде линейной цепочки аминокислот. У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: гидрофобность, гидрофильность, электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура — конформация. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров, а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами.
В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка
Заболевания, связанные с механизмами сворачивания полипептидной цепи и разрушения пространственной оболочки белка.
qelmar461
26.06.2021
Одноклеточные — клеточная мембрана/клеточная стенкаМногоклеточные— один слой уплощенных клеток, похожи на эпителий настоящих многоклеточных животныхПлоские черви — эпителий с многочисленными ресничкамиЛенточные, круглые и кольчатые — кожный эпителий и неклеточная кутикулаЧленистоногие — хитинизорованная многослойная кутикула, под которой располагается покровная тканьРыбы — кожа с чешуёй (у некоторых рыб чешуя отсутствует)Земноводные - кожа, многоклеточные слизистые железы Пресмыкающиеся - кожа сухая, роговые чешуи Птицы — кожа сухая, роговые перья Млекопитающие — кожа, волосяной покров, потовые, сальные, млечные, пахучие железы
В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая третичная структура).Каждая молекула белка начинает формироваться как полипептид, транслируемый из последовательности мРНК в виде линейной цепочки аминокислот. У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: гидрофобность, гидрофильность, электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура — конформация. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров, а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами.
В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка
Заболевания, связанные с механизмами сворачивания полипептидной цепи и разрушения пространственной оболочки белка.