Сообщение на тему "положительное и отрицательное влияние человека на растительный и животный мир"

С того самого момента, как человек придумал орудия труда и стал более-менее разумным, началось его всестороннее влияние на природу планеты. Чем больше развивался человек, тем большее влияние он оказывал на окружающую среду Земли. Каким образом человек влияет на природу? Что есть положительного и что отрицательное?Есть и плюсы, и минусы влияния человека на природу. Для начала рассмотрим негативные примеры пагубного влияния человека на окружающую среду: Вырубки лесов, связанные со строительством магистралей и проч. Загрязнение почвы происходит в связи с использованием удобрений и химикатов. Сокращение численности популяций из-за расширения площадей для полей с вырубки лесов (животные, лишаясь нормальной среды обитания, погибают). Уничтожение растений и животных в связи со сложностями их адаптации к новой жизни, сильно изменённой человеком, или же просто истребление их людьми. Загрязнение атмосферы и воды разнообразными отходами производства и самими людьми. К примеру, в Тихом океане существует “мёртвая зона”, где плавает огромное количество мусора. Вообщем вот ссылка на этот сайт,там все понятно http://fb.ru/article/191647/vliyanie-cheloveka-na-prirodu-polojitelnoe-i-otritsatelnoe-vliyanie-prim...

Властивості ферментів

1. Всі ферменти представляють собою глобулярні білки (єдиним виключенням з цього положення є виявлення у молекули пре-рРНК ферментативної активності, що отримала назву рибозима, яка каталізує самосплайсінг);

2. Збільшують швидкість реакції, але самі в ній не витрачаються (зараз доведено, що деякі ферменти в кінці хімічної реакції піддаються модифікації і навіть розпаду, а не вивільняються у незмінному вигляді, як постулював Міхаеліс); звільнюючись, ферменти можуть знову реагувати з новими молекулами субстрату;

3. Їх присутність не впливає ні на природу, ні на властивості кінцевого продукту реакції;

4. Дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великої кількості субстрату. Наприклад, одна молекула ферменту реніну, що міститься в слизовій оболонці шлунку теляти, створожує близько 106 молекул казеїногену молока за 10 хвилин при 37 С;

5. Активність ферментів. Швидкість ферментативної реакції визначається кількістю речовин, які прореагували за одиницю часу при заданих умовах. Активність ферменту може бути виражена в різних одиницях. Часто активність визначають за кількістю субстрату, який прореагував за одиницю часу, або за кількістю продуктів, що утворились за цей час.

Активність виражають в каталах. Катал - це каталітична активність, яка здійснює хімічне перетворення 1 моля субстрату за 1 с. Частіше виражають активність в частках каталу (мілікаталах – мл-кат, мікрокаталах – мк-кат.).

Так, якщо активність ферменту становить 2 мк-кат, це значить, що у пробі міститься така кількість ферменту, яка може здійснити перетворення 2 мкмоль субстрату за 1 с.

Число одиниць ферменту, яка припадає на 1 мг білка ферментного препарату, називається питомою активністю.

Молекулярна активність - це кількість молекул субстрату, яка перетворюється за 1 хв однією молекулою ферменту.

Активність у каталах використовують для порівняння активності різних препаратів одного й того ж ферменту, а для порівняння активності різних ферментів використовують молекулярну активність.

6. Специфічність. Ця властивість різко відрізняє їх від неорганічних каталізаторів. Так, платина та паладій можуть каталізувати відновлення десятків тисяч сполук. Ферменти ж мають дуже високу специфічність. В залежності від механізму дії розрізняють ферменти з абсолютною, груповою та стереохімічною специфічністю.

Абсолютна - характерна для ферментів, які каталізують лише одну реакцію і діють на один точно визначений субстрат. Наприклад, уреаза діє лише на сечовину; аргіназа, розщепляє аргінін.

Групова - характерна для ферментів, які діють на різні субстрати, що мають однаковий тип зв’язку, тобто це специфічність ферментів по відношенню до певного типу реакцій. Так, пепсин розщепляє білки по місцю пептидного зв’язку; ліпази каталізують гідроліз жирів по місцю складноефірного зв’язку; трипсин, хімотрипсин, пептидази тощо.

Стереохімічна - фермент діє лише на один з оптичних ізомерів. Так,  - Д - глюкозооксидаза, діє лише на  - Д - глюкозу.

7. Лабільність - залежність активності ферментів від температури, рН, концентрації субстрату і ферменту, вологості, окисно-відновного потенціалу, наявності активаторів та інгібіторів.

3, 4, 7.

1.Все животные имеют специальные органы передвижения — не все, губки, например, ведут сидячий образ жизни, и никаких органов передвижения не имеют.
2.У всех животных две пары конечностей — разумеется, нет; две пары конечностей скорее исключение, чем норма.
3.Разные группы животных различаются между собой по внешнему и внутреннему строению — трюизм, конечно. Да, различаются.
4.Животные имеют лучевую или двустороннюю симметрию тела — можно сказать, да. Вообще-то, симметрия бывает разная. Например, сферическая, она характерна, например, для вольвокса, или солнечников.
5.Животные растут в течении всей жизни — это больше характерно для растений.
6.Животные питаются только растениями — животные питаются всем, до чего могут дотянуться. Хотя некоторые бывают разборчивыми. :-)
7.У большинства живых организмов имеются системы органов (пищеварительная,дыхательная и др.) — это характерный их признак.