Задача 1. Якого кольору будуть троянди, одержані при схрещуванні двох гетерозиготних рослин рожевого кольору? Задача 2. Який колір квітів буде у гібридів першого покоління білих та рожевих троянд по генотипу та по фенотипу, якщо білий колір - рецесивна ознака? (Схрещували гомозиготні особини Задача 3.У людини ген карого ока домінує над блакитним. Кароока жінка вийшла заміж за блакитноокого чоловіка. Який колір очей можливий у їхніх дітей? Задача 4.Які будуть кошенята від рудого кота та темної гетерозиготної кішки ?

Снизу

Объяснение:

Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.

Дана пи­ще­вая цепь: дуб → шел­ко­пряд → по­пол­зень → яст­реб. На пер­вом тро­фи­че­ском уров­не энер­ге­ти­че­ский запас в виде чи­стой пер­вич­ной про­дук­ции со­став­ля­ет 5 · 104 кДж энер­гии. Ha вто­ром и тре­тьем тро­фи­че­ском уров­не нa при­рост био­мас­сы ор­га­низ­мы ис­поль­зу­ют по 10 % сво­е­го пи­ще­во­го ра­ци­о­на. Рас­счи­тай­те, сколь­ко энер­гии (кДж) ис­поль­зу­ют на­при­рост био­мас­сы кон­су­мен­ты тре­тье­го по­ряд­ка, если на ды­ха­ние они рас­хо­ду­ют 60 % и с экс­кре­мен­та­ми вы­де­ля­ют 35 % энер­гии ра­ци­о­на.

По­яс­не­ние.

На пер­вом тро­фи­че­ском уров­не энер­ге­ти­че­ской запас пер­вич­ной про­дук­ции со­став­ля­ет 5 · 104 кДж. На каж­дом по­сле­ду­ю­щем уров­не ис­поль­зу­ет­ся толь­ко 10% энер­гии. Таким об­ра­зом шел­ко­пряд и по­пол­зень ис­поль­зу­ют 5 · 103 кДж и 5 · 102 кДж энер­гии. На тро­фи­че­ском уров­не кон­су­мен­тов тре­тье­го по­ряд­ка 0,6 часть яст­ре­бы ис­поль­зу­ют на ды­ха­ние, а 0,35 на экс­кре­цию, тогда на при­рост био­мас­сы ухо­дит 0,05 часть энер­гии, то есть (500 · 0,05) = 25.

ответ: 25.