Вопрос Какие организмы относятся к беспозвоночным животным? Выберите три верных ответа. Укажите один или несколько правильные вариантов ответа гидра пресноводная травяная лягушка стрекоза большое коромысло Обабочка капустная белянка кролик декоративный Окунь

гидра пресноводная

Объяснение:

ответ:окунь

Объяснение:

1.Ферменттердің жалпы қасиеттері.

2.Ферменттің активтік орталығы

3.Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуі

Ферменттер тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.

Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.

Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.

Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)

Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.

Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.

Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.

Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.

олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.

Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары

активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.

Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :

КаталазаН2025 000 000

ПепсинКазеин 40000

Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.

Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.

Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :

Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.Лигаза /синтетаза/ – АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.

Почкованием размножаются многие низшие грибы, например дрожжи и даже многоклеточные животные, например пресноводная гидра. При почковании дрожжей на клетке образуется утолщение, постепенно превращающиеся в полноценную дочернюю клетку дрожжей. На теле гидры несколько клеток начинают делиться, и постепенно на материнской особи вырастает маленькая гидра, у которой образуются рот со щупальцами и кишечная палочка, связанная с кишечной полостью «матери». Если материнская особь поймает добычу, то часть питательных веществ попадает и в маленькую гидру, и наоборот, дочерняя особь, охотясь, также делится пищей с материнской особью. Вскоре маленькая гидра отделяется от материнского организма и обычно (но не всегда!) располагается рядом с ней.
 Большинство бактерий размножаются путём деления надвое, реже почкованием, а некоторые (наприме, актиномицеты) - с экзоспор или обрывков мицелия. Известен множественного деления (с образованием мелких репродуктивных клеток-баеоцитов у ряда цианобактерий).
 Черви размножаются делением. Кораллы, полипы размножаются почкованием.