Вычислите максимальную скорость электронов, вырванных их металла светом с длиной волны равной 0, 18 мкм. работа выхода равна 7, 2 ·10-19 дж.

Дано л=0.18*10^-6 м       A=7,2*10^-19 Дж     V- ?

Eф=h*c/л=6,63*10:-34*3*10^8/0,18*10^-6=110,5*10^-20=11,05*10^-19

Eк=Eф-A=(11,05-7,2)*10^-19=3,85*10^-19 Дж

Eк=m*V^2/2

V=√2*Eк/m=√2*3,85*10^-19/9,1*10^-31=0.92*10^6 м/с=920 км/с

Обозначим объём каждого отсека через V.
Происходит изобарическое расширение идеального газа.

p·V = (p - Δp)(V + ΔV)
p·V = p·V + p·ΔV - Δp·V - Δp·ΔV
Δp·V = (p - Δp)ΔV
ΔV = Δp/(p - Δp) · V

Суммарный объём газа в двух отсех при уже вылетевшей пробке:
V + (V + ΔV) = 2V + Δp/(p - Δp) · V = (2p - Δp)/(p - Δp) · V

Обозначим установившееся давление через p₁. Тогда закон Бойля-Мариотта для начального и конечного состояний газа:
p·2V = p₁·(2p - Δp)/(p - Δp) · V
2p = p₁·(2p - Δp)/(p - Δp)
p₁ = 2p·(p - Δp)/(2p - Δp)
p₁ = 2·84·(84 - 21)/(2·84 - 21) = 2·4·21·3·21/(8·21-21) = 24·21²/7·21 = 24·3 = 72 кПа

Объяснение:

бмен  веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

 

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

 

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

 

Свойства ферментов

 

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

 

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

 

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

 

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

 

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

 

3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

 

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).