22. определите иэт пептидов (> , < или =7, 0): а) про-лиз-тир-глн-три; б) ала-сер-глу-асн-мет. 3 3. сравните направление движения в электрическом поле двух пептидов при ph 7, 0 (к катоду или аноду): а) вал—глу—ала; б) лей—асн—apr. 4 4. сравните растворимость двух пептидов при ph 7, 0: сер—цис—глу-тир-асп; вал—apr—мет-фен-тир. 5 5. в ядерных белках-гистонах содержится большое коли-чество аминокислотных остатков аргинина и лизина, а в белке кро-ви альбумине — много остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот. ответьте на вопросы: а) в каких средах (> , < или =7, 0) лежит иэт этих белков? б) с каким из 2 белков может взаимодействовать са2+? 6 подберите к пронумерованному методу разделения и очистки белков их соответствующие свойства, на которых основан данный метод: a. различия по величине заряда. б. различия по молекулярной массе. b. оба. г. ни один. 1. гель-фильтрация. 2. электрофорез в полиакриламидном геле. 3. аффинная хроматография. 4. ионообменная хроматография. 2. a. ультрацентрифугирование. б. гель-фильтрация. b. электрофорез в полиакриламидном геле. г. ионообменная хроматография. д. аффинная хроматография. 1. используется для отделения белка от соли. 2. метод основан на присоединении белка к иммобилизо-ванному лиганду. 3. в основе метода лежит использование различий в моле-кулярной массе и заряде белков. 2. выберите методы, с которых можно разделить смесь белков на индивидуальные белки; укажите - свойства белков, лежащие в основе каждого метода.