1)амфотерные свойства проявляют кислородные соединения 1 бария 2 цинка 3 кальция 4 магния 2) в каком ряду простые вещества расположены в порядке уменьшения металлических свойств? 1 ba, sr, ca 2 li, na, k 3be.mg, ca 4al, mg, na

1 цинка
2 1

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Ещё в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”), например: -H2O H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH--à \ OH à H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH (пептидная связь) Амидные связи этого типа называются пептидными связями,а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами). Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена. В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. . Характерную для пептидов группировку -CO-NH- называют пептидной. Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу: H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH глицилаланин(H-гли-ала-OH) NH2-CH(CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH Аланилглицилглицин(H-ала-гли-гли-OH) К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др. Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи. Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:-HCl R-COCl+H2N-CH-COOH--àR-CO-NH-CH-COOH | | CH2 CH3 Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную: -HOH H2N-CH2-COOH+HOR--à H2N-CH2-COOR Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен): -H2O R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR--à | CH3 гидролиз à R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COORà | CH3 à H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH | CH3 Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. . Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи, которая обозначена жирной линией: (1)-NaCl Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR’àСмола- -CH2O-C-CHR-NHCOR’àСмола-CH2O-C-CHR- || ||O O +HOOC-CHR’’-NHOR(3) -NH2àСмола-CH2O-C-CHR- || (4) O -NHCO-CHR’’-NHCOR’àСмола-CH2O-C-CHR- -NHCO-CHR’’-NH2 и т. д. || O Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 – группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы: HBr Смола-CH2O-CO-CHR-NH…CO-CHR’NH2---à àСмола-CH2OH+HOOCCHRNH…COCHR’NH2 Полипептид Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин(51 аминокислота) и рибонуклеаза(124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций. Чеботарёв А. 11п1

Самые простые это: 1) гидрирование аналогичного алкена; 2) полное гидрирование аналогичного алкина
Лень рисовать, поэтому сделаю в письменном виде. CH₃ в скобках это значит, что нужно рисовать CH₃ вниз со связью.

CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ - 2,3-диметилгептан

1) гидрирование алкена (2,3-диметилгептен-1): CH₂=C(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ + H₂ → CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃

2) полное гидрирование алкина (5,6-диметилгептин-1): CH₃-C(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-C≡CH + 2H₂ → CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃

Можно еще реакцией Вюрца (2-хлор-2-метилэтан + 1-хлор-1-метилпентан + 2Na:
CH₃-CH(CH₃)-Cl + (Cl)CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ + 2Na → CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ + 2NaCl

Можно декарбоксилированием соли орг. кислоты (5,6-диметилкаприлат натрия):
CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-COONa + NaOH → CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ + Na₂CO₃

Можно восстановить галогеналкан (7-хлор-2,3-диметилгептан):
CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-Cl + H₂ → CH₃-CH(CH₃)-CH(CH₃)-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ + HCl