Массасы 880г темір(||) сульфидіне азот қышқылымен әсер еткенде күкіртсутектің қандай көлемі (қ.ж.) түзіледі (жауабы-224л)

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из  -аминокислот. в состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. в организме человека насчитывается до 100  000 белков. белки подразделяют на  протеины  (простые белки) и  протеиды  (сложные белки). число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. отсюда  mr  белка от 10  000 до нескольких миллио свойства белков при нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:денатурация белков денатурация  – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и реагентов. а) действие спирта на белок; б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок; в) действие hno3  (конц.); г) свертывание белков при кипячении. функции белков учитель биологии. функции белков разнообразны. 1. строительный материал  – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. 2. каталитическая роль  – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок. 3. двигательная функция  – сократительные белки вызывают всякое движение. 4. транспортная функция  – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. 5. защитная роль  – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. 6. энергетическая функция  – 1 г белка эквивалентен 17,6 кдж. содержание белков в различных тканях человека неодинаково. так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень  – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%. белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов. синтез белков учитель биологии.  человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. в последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г. (демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.) выводы: все белки являются , но не всякий полипептид является белком. каждый белок имеет свое специфическое строение.

1) По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все оникристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают насолеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп:кислотной и основной.

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH  N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их к поликонденсации, приводящей к образованиюполиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 →NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.