Сколько электронов находится на сферических орбиталях атома натрия? 1) 4 2) 5 3) 6 4) 11

Всего 4 электрона, дальше обьяснение

6 протонов у углерода. У него всего 6 электронов. 2 на первом уровне, 4 на втором - внешнем. 2s - 2 электрона и 2p - 2 электрона. Углерод может переходит в возбужденное и гибридизованные состояния

РЕАКЦИЯ ПИОТРОВСКОГО (БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ)

В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы:

Образующаяся группа –С(О)–NН– называется пептидной группой, связь С–N, соединяющая остатки млекул аминокислот, – пептидной связью.

При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т. д.

Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:

Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д.Зелинским и В.С.Садиковым в 1923 г.

Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).

Описание опыта. 2–3 мл раствора белка нагревают с 2–3 мл 20%-го раствора едкого кали или натра и несколькими каплями раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание вследствие образования комплексных соединений меди с белками.

Тиреоглобулин содержит 0,6% иода [10]. Молекулярный вес тиреоглобулина 700 000 [И]. Каждая молекула тиреоглобулина содержит, следовательно, 32 атома иода, входящие в состав 2—3 группировок тироксина и 8—12 групп дииодтирозина [11]. Тиреоглобулин устойчив только при определенных значениях pH, и вне этой зоны молекулы тиреоглобулина расщепляются на более мелкие субъединицы [12]. Тиреоглобулин не реагирует с антителами, образующимися при введении в организм иодированных белков [13]. Это указывает на то, что остатки тироксина находятся внутри большой молекулы тиреоглобулина, а не на ее поверхности и потому недоступны для специфических антиподных групп молекулы антитела. [c.314]

   Иммунологическая специфичность белков является весьма характерным их свойством, которое в нормальных условиях сохраняется без изменения. Однако присоединяя к белкам чужеродные соединения или создавая комплексы из двух и более белков, можно изменить их антигенные свойства. Так, например, если сывороточный глобулин осторожно нагревать в присутствии сывороточного альбумина, то образуется комплекс, обладающий новыми серологическими свойствами [23]. Подобным же образом при иодировании белков происходит изменение их серологической специфичности [24, 25]. Специфичность иодированных [c.333]

   В основе всех иммунологических реакций лежит один и тот же первичный процесс соединения антигена с антителом. Преципитация, агглютинация, цитолиз и другие более сложные реакции являются вторичным выражением этого процесса. Самой простой из всех реакций антигена с антителом является реакция преципитации растворенного антигена соответствующим антителом. Используя антигены, содержащие окрашенные группы, изотопы или какие-нибудь легко определимые химическим путем элементы, можно провести количественный анализ преципитата и установить его состав при различных условиях. Подобные исследования были проведены многими авторами, использовавшими такие меченые антигены, как гемоглобин, иодированные белкИ, фосфопротеиды, азобелки и гемоцианин. [c.342]

   Ли [130] исследовал кинетику иодирования белков и показал, что не все остатки тирозина реагируют с одинаковой скоростью. В растворе, содержащем мочевину, фенольные группы реагируют с иодом легче, чем в отсутствие этого денатурирующего агента, что позволяет сделать предположение о большей доступности указанных групп после денатурирования белка. [c.317]

Объяснение: