Составьте структурные формулы двух изомерных альдегидов, которые имеют состав c5h10o

лови 3. 

1-линейный и 2 с разветвленным скелетом. 

1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).

2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.

согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).

f + s < ––> fs ––> f + p

исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:

здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.

характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.

ответ:

объяснение:

1) 3h2s + k2cr2o7 + 4h2so4 = 3s + cr2(so4)3 + k2so4 + 7h2o

s(-2)-2e = s(0)                 3   ок-ие

в-ль

2cr(+6) +6e = 2cr(+3)     1     в-ие

ок-ль

5s + 6kclo3 + 2h2o = 3cl2 + 3k2so4 + 2h2so4

s(0)   -6e = s(+6)           5     ок-ие

в-ль

2cl(+5) +10e = cl2(0)   3     в-ие

ок-ль

2) (nh4)2so4 + 2koh = k2so4 + 2nh3↑ + 2h2o

2nh4(+) + so4(2-) + 2k(+) + 2oh(-) = 2k(+) + so4(2-) + 2nh3↑ + 2h2o

nh4(+) + oh(-) = nh3↑ + h2o

na2s + cuso4 = cus↓ + na2so4

2na(+) + s(2-) + cu(2+) + so4(2-) = cus↓ + 2na(+) + so4(2-)

cu(2+) + s(2-) = cus↓