Каким особенностям бактерии широко применяются в биотехнологии? (не менее 3 признаков)

1. неприхотливость в условиях культивирования. могут расти на каких угодно питательных средах в разных условиях. в отличии от других обьектов биотехнологии, таких как растительные и животные клетки, которые требовательные к условиям. 2. способность к генетической модификации. в бактериальный геном легко встроить нужный нам ген, например для синтеза какого-то целевого, нужного нам белка, ибо бактериальный генетический аппарат достаточно прост. 3.ну может еще разнообразный метаболизм или чего то типа такого

Осуществляется через следующие самостоятельные органы: нос, носоглотку, трахею, бронхи, легкие и легочные альвеолы, а также 1 - 2 процента газообмена осуществляются через кожу и пищеварительный тракт. первым поток входящего внутрь организма воздуха встречает носовая полость. анатомически нос рассматривают как наружный нос и внутренний нос. наружный нос — это то, что мы видим на лице. он состоит из хрящей, покрытых кожей. в области ноздрей кожа заворачивается внутрь носа и постепенно переходит в слизистую оболочку. внутренний нос (носовая полость) разделен примерно на две равные половины. в каждой носовой полости расположены три носовые раковины: нижняя, средняя и верхняя. эти раковины дополнительно в каждой носовой полости образуют отдельные носовые ходы: нижний, средний и верхний. причем, каждый носовой ход, помимо пропускания воздуха, несет еще дополнительные функции. так, в высшей точке нижнего носового хода находится отверстие слезно-носового канала; в средний носовой ход открываются почти все придаточные пазухи носа; в верхний носовой ход открываются задние ячейки решетчатого лабиринта и через отверстия в решетчатой кости в эту область спускаются обонятельные нервы из полости черепа. таким образом, обонятельная часть ограничена поверхностью верхней раковины и частью средней. вся остальная часть полости носа относится к дыхательной области. воздушная струя, поднимаясь кверху через носовые отверстия, проходит главной своей массой по среднему носовому ходу, после чего, дугообразно опускаясь вниз сзади и снизу, направляется в носоглоточную полость. этим достигается более продолжительное соприкосновение воздуха со слизистой оболочкой. проходя через носовую полость, воздух согревается, увлажняется и очищается. увлажняется воздух почти до полного насыщения за счет носовой слизи, которую выделяет слизистая оболочка носа (около 500 граммов влаги за сутки) . далее воздух идет через носоглотку, гортань и попадает в трахею, которая имеет вид цилиндрической трубки длиной 11 - 13 сантиметров и диаметром от 1,5 до 2,5 сантиметра. она состоит из хрящевых полуколец, соединенных между собой волокнистой соединительной тканью. трахея выстлана изнутри слизистой оболочкой, покрытой мерцательным эпителием. движения ворсинок мерцательного эпителия позволяют либо выводить наружу попавшую в нее пыль и другие чужеродные вещества, либо высокой всасывающей способности эпителия всосать их внутрь и далее вывести их вон внутренними путями. далее трахея разветвляется на бронхи, а те в свою очередь на бронхиолы - более мелкие воздухоносные пути. в отличие от трахеи, бронхи уже имеют в составе стенки мышечные волокна. причем с уменьшением калибра (просвета) мышечный слой становится сильнее развитым, а волокна идут в несколько косом направлении; сокращение этих мышц вызывает не только сужение просвета бронхов, но и некоторое их, чему они участвуют в выдохе. в стенках бронхов располагаются слизистые железы, которые покрыты мерцательным эпителием. совместная деятельность слизистых желез, бронхов, мерцательного эпителия и мускулатуры способствует увлажнению поверхности слизистой оболочки, разжижению и выведению наружу вязкой мокроты при патологических процессах, а также выведению частиц пыли и микробов, построение альвеол и газообмен павших в бронхи с потоком в них воздуха.

молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-l-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. для обозначения аминокислот в научной используются одно- или трёхбуквенные сокращения. хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют , при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

при образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-cooh) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-nh2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. концы белка называют n- и c-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -nh2 или -cooh, соответственно. при синтезе белка на рибосоме первым (n-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к c-концу предыдущего.

уровни организации

уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

к. линдстрём-ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться[4]. первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка[23]. хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка[4].

первичная структура

основная статья: первичная структура

пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов

первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[24]. по степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.

первичную структуру белка можно определить секвенирования белков или по первичной структуре его мрнк, используя таблицу генетического кода.

вторичная структура

основная статья: вторичная структура

вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. ниже самые распространённые типы вторичной структуры белков[23]:

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). спираль стабилизирована водородными связями между h и o пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). эти цепи обычно направлены n-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур[27]. для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, обычно глицин и аланин;