1. в чем заключается отличие нервных систем гидры и белой планарии? 2. какой вывод можно сделать на основании этих различий? ! !

У гидры нервная система-дифузная.
вывод:сорян,не знаю((набери в интернете.

Основные функции клетки.

Клетка как главная структура живой материи выполняет разнообразные функции, связанные с собственной жизнедеятельностью, ее функционарование необходимо организму. Функции:

* синтетическая или пластическая – строительство тела, белки-ферменты

* энергетическая – все внутриклеточные процесы идут с затратой энергии, основным поставщиком энергии в клетке являются митохондрии

* регуляторная функция - согласует работу синтетическоо аппарата и энергетических органелл, контролирует обмен вещ-в

* метаболизм или обмен вещ-в – физиологические процессы. Питание через эндоцитоз (пиноцитоз и фагоцитоз)

* барьерно-рецепторная. На плазмолемме локализованы спец структуры, участвующие в узнавании хим и физ факторов, обладает большим набором рецепторов – чувствительные участки

* транспортная – пассивный перенос ряда веществ, активный перенос с затратой энергии

Живая клетка обладает рядом жизненных свойств: обменом веществ, раздражимостью, ростом и размножением, подвижностью, на основе которых осуществляются функции целого организма.

12. Синтетический аппарат клетки.

Синтетический аппарат клетки: рибосомы , ЭПС , аппарат Гольджи.

ЭПС-совокупность вакуолей , плоских мембранных мешков или трубчатых образований, создающих как бы мембранную сеть внутри цитоплазмы. Различают гранулярную и агранулярную ЭПС. Гранулярная ЭПС представлена замкнутыми мембранами, которые образуют на сечениях уплощенные мешки, цистерны, трубочки. Роль заключается в синтезе на ее рибосомах экспортируемых белков, в их изоляции от содержимого гиалоплазмы внутри мембранных полостей, транспорт белков в другие участки клетки, синтез структурных компонентов клетки. В гладкой сети нет рибосом. Она возникает и развивается на основе гранулярной сети. В отдельных участках образуются новые липопротеидные мембраны участки, лишенные рибосом. Эти участки могут разрастаться

катализаторов

1.

Общая характеристика

ферментов

как биологических

катализаторов

2. Ферменты (энзимы) – соединения белковой природы каталитически ускорять протекание химических реакций

ФЕРМЕНТЫ

(ЭНЗИМЫ)

–

СОЕДИНЕНИЯ

БЕЛКОВОЙ

ПРИРОДЫ,

КАТАЛИТИЧЕСКИ

УСКОРЯТЬ

ПРОТЕКАНИЕ

ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

1.

2.

3.

4.

5.

Значение для изучения:

Ферменты - биологические регуляторы

химических процессов в клетке (основа

жизнедеятельности);

Нарушения в их структуре и функции –

возникновение энзимопатий.

Энзимодиагностика.

Энзимотерапия.

Использование к качестве реактивов для

определения метаболитов.

3.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

1. Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют

энергетически возможные реакции;

2. Ведут реакции в обход энергетического барьера;

4.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

Свободная энергия

Еа

Е’а

Начальные

субстраты

Конечные

продукты

Еа – энергия активации некатализируемой реакции

Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции

Время

5.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

3. В ходе катализа направление реакции не

изменяется;

4. Не расходуются во время реакции;

5. Требуется небольшое их количество.

6.

Отличия ферментов от небиологических

катализаторов (основные свойства)

1. Скорость ферментативных реакций значительно

выше;

2. Ферменты обладают высокой специфичностью

(субстратной и каталитической);

3.

Ферменты

обладают

конформационной

лабильностью.

4.

Энзимы

действуют

при

определенных

оптимальных

условиях

(температура,

рН,

микроэлементы, кооперативность);

5. Скорость ферментативной реакции может

регулироваться.

7.

Структура ферментов

Фермент (энзим)

Простой белок

Сложный белок

(РНК-аза,

пищевые ферменты)

(холофермент)

Белковая часть

(апофермент)

Небелковая часть

Простетическая

группа

Кофермент

8.

Небелковая часть

1. Производные витаминов

2. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,

пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и

являющиеся простетической группой ферментов

3. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка

фосфорной кислоты

4. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в

переносе электронов и протонов

5. Фосфоаденозилметионин,

участвующий

в

переносе сульфата

6. S-аденозилметионин – донор метильной группы

7. Глутатион, участвующий в реакциях

9.

Функции небелковой части фермента

1. Перенос атомов водорода, электронов

(окислительно-восстановительные реакции – НАД,

ФАД и др.).

2. Перенос химических групп (фосфопиридоксаль,

биотин и др.)

3. Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей

(ТДФ и др.)

10.

Активные центры ферментов

Субстратный

Каталитический

Аллостерический

Закономерности в построении активных центров

1. В построении активных центров принимают

участие

небольшое

количество

радикалов

аминокислот, обычно находящихся на значительном

расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис,

сер, лиз, асп, цис.

3. В построении центров сложных ферментов

участвуют химические группировки небелковой

части.

11.

Активные центры ферментов

Субстратный

Каталитический

Аллостерический

Закономерности в построении активных центров

4. Если фермент является олиго- или мультимером, то

обычно на каждом протомере есть субстратный и

каталитический участки.

5. Энергия взаимодействия субстрата с активным

центром слабая с образование нековалентных связей

6. Активные центры формируются при образовании

третичной и четвертичной структуры белковой части в

процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное

соответствие)