Lerkinm
?>

Перечислети признаки основных групп животных,

Биология

Ответы

Marina281

Рыбы   Плавники, чешуя

Птицы  2 ноги, 2 крыла, перья

Насекомые  6 ног

Звери  4 ноги, шерсть


s-food
Ель же не нуждается в таком количестве света, как сосна, и вполне довольствуется несколькими лучиками в темной лесной чаще.
В отличие от сосны, она теневынослива. Нижние ветки ее не отмирают и сохраняются, поэтому в еловых лесах темно и сыро.
В еловом лесу вследствие сильного затенения быстро погибают поросли почти всех древесных пород.
Сосна - светолюбивое растение и если ее веточкам не достает солнца, то они умирают. Именно поэтому до веток сосны так высоко, практически только ее макушка имеет колючую шапку из иголок.
Нижние ветви быстро отмирают, но долго держатся на дереве, что ​нередко приводит к снеговалам, поскольку густая крона задерживает ​много снега.
antoska391

Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%

.

Объяснение:

Надеюсь

Ответить на вопрос

Поделитесь своими знаниями, ответьте на вопрос:

Перечислети признаки основных групп животных,
Ваше имя (никнейм)*
Email*
Комментарий*

Популярные вопросы в разделе

evgeniipetrosov
yulyatmb
Роман1406
Tsevich333639
tvtanya80
egolopuzenko4253
Merkuloff78
Peshkov
pelagia-kola2658
tarigor
vadimpopov88
Mbkozlov6
itartdesignprof
pavelvsk2023
Yekaterina