2. Какое количество теплоты необходимо потратить, чтобы из 2 кг льда, взятого при – 20 градусовС получить пар при 100С. Сделать график. Справочные данные: Удельная теплоемкость льда – 2100 Дж/кг град.С, Удельная теплоемкость воды – 4200 Дж/кг град.С, Удельная теплота плавления льда - 340000 Дж/кг Удельная теплота парообразования – 2300000 Дж/кг

Дано:

m = 2 кг

t₁ = -20°C

t₂ = 0°C

t₃ = 100°C

λ = 3,3 × 10⁵ Дж/кг

с льда = 2100 Дж/кг°C

с воды = 4200 Дж/кг°C

L = 2,3 × 10⁶ Дж/кг

Найти: Q - ?

Q = Q₁ + Q₂ + Q₃ + Q₄

Q = Δt₁mc льда + mλ + Δt₂mc воды + mL

Q = 20°C × 2 кг × 2100 Дж/кг°C + 2 кг × 330000 Дж/кг + 100°C × 2 кг × 4200 Дж/кг°C + 2 кг × 2300000 Дж/кг = 84 000 Дж + 660 000 Дж + 840 000 Дж + 4 600 000 Дж = 6,184 МДж

Объяснение:

бмен  веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

 

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

 

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

 

Свойства ферментов

 

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

 

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

 

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

 

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

 

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

 

3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

 

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Объяснение:

2.1Силу, с которой тело притягивается к Земле под действием поля тяготения Земли, называют силой тяжести

2.2Сила притяжения прямо пропорциональна весу тела. Рассчитать величину можно по формуле F=m*g, где g – коэффициент, равный 9,8 м/с2

2.3Вес — сила, с которой тело действует на опору (или подвес, или другой вид крепления), препятствующую падению, возникающая в поле сил тяжести. Единица измерения веса в Международной системе единиц (СИ) — ньютон, иногда используется единица СГС — дина.

2.4Сила тяжести приложена к самому телу, а именно к точке -центр тяжести тела. Направлена она вертикально вниз, к центру Земли.

2.5На опору или подвес; вниз