Как называется объект рассматриваемый под микроскопом

причини та наслідки. один з основних видів забруднення атмосфери – автомобільний транспорт. у викидах автомобілів знаходяться такі шкідливі речовини як: угарний газ, окиси азоту, тверді частинки та летючі органічні з’єднання. на автотранспорт приходиться 90% угарного газу, що взагалі викидається в атмосферу. при високих рівнях вмісту у повітрі він викликає сонливість і навіть призводить до смерті. максимальна кількість викидів регіструється в години пік, причому всередині автомобіля концентрація шкідливих речовин найбільша. припускають, що двоокис азоту подразнює легені і викликає загострення астми.

тверді частинки, що осі навколо (в тому числі на нашому одязі та шкірі) є складовою частиною забруднень від автотранспорту. найменші з них (діаметром до 10 мікрометрів, тобто однієї сотої міліметра) спроможні проникати глибоко в легені, загострюючи респіраторні захворювання. значну кількість цих частинок у повітря автомобілі з дизельними двигунами та великі вантажівки.

вихлопні гази одну третю вуглекислого газу, що викидається в повітря, сприяють утворенню парникового ефекту, який викликає потепління. летючі органічні речовини, такі як поліароматичні вуглеводні та бензол, спонукають утворення смогів. викиди вуглеводнів є наслідком не повного згорання палива. це можуть бути гази чи тверді частинки. бензол (що потрапляє у атмосферу з вихлопами та випарами з бензобаків та бензоколонок під час заправки автомобілів) може викликати рак легенів та респіраторні захворювання.

за даними всесвітньої організації охорони здоров’я, цей газ настільки небезпечний, що для нього не існує норм гранично допустимої концентрації. окиси азоту з повітряними масами переміщуються на значні відстані і, з’єднуючись із сіркою, у вигляді кислотних дощів, забруднюючи земляні угіддя, водойми, руйнуючи різні забудови. окиси азоту можуть також з’єднуватись з твердими частинками не повністю згорівшого палива та угарним газом, утворюючи фотохімічний смог. спільна реакція вуглеводородів, кисню та окисів азоту на сонячне випромінювання приводять до утворення озону.

Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%

.

Объяснение:

Надеюсь