Цианид токсина нарушает процесс производства энергии в клетке. На какую органеллу в клетке влияет этот токсин? А. В митохондрии. B. В ядре. C. В клеточной мембране. D. В хлоропласте

Часть А

А1. 3)

А2. 4)

А3. 4)

А4. 1)

А5. 2)

А6. 1)

А7. 1)

А8. 4)

А9. 1)

Часть В

В1. 1); 2); 4); 5); 8);

В2. В плазме крови имеется белок фибриноген, который при свертывании крови превращается в нерастворимые нити фибрина.

В3. 1 - А; В;

     2 - Б; Е; Д;

     3 - Г;

В4. А); Д);  Е); К); Л); Н); Г); с этого момента начинается малый круг кровообращения: Б); Ж); М); И); В);

В5. Б); В); Г; А;

В6. Ацетилхолин: тормозит работу сердца = Адреналин: усиливает работу сердца

В7. 1 - Б); Г); Е);

     2 - А);

     3 - В); Д;)

С1. Разбавлять растворы больших доз лекарственных средств необходимо из-за того, что при их быстром введение в большой концентрации возможно развитие гиперэргической реакции, повреждения стенок сосудов или отсутствия системного действия из-за быстрой аккумуляции препарата в близлежащих тканях.

Вариант 2

А1. 1);

А2. 3;

А3. 4;

Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%

.

Объяснение:

Надеюсь